Узнай стоимость на индивидуальную работу!
  • Цены в 2-3 раза ниже
  • Мы работаем 7 дней в неделю
  • Только проверенные эксперты

Азбука живой материи

Тип Реферат
Предмет Химия
ID (номер) заказа 1397
Поделиться
Просмотров 2196
Скачиваний 746
Размер файла 26.42 KB
Скачать

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов… С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой’ (см. дополнительный очерк «Объект исследования — прокариоты»), насчитывается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Химики называют такие молекулы полимерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действительно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особенностях этих самых бусинок. Большинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А теперь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притягиваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязанную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие молекулы, входящие в состав белка, обладают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы притяжения. В результате у любой белковой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении белков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распадаются на составляющие их молекулы,
называемые аминокислотами. Аминокислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа —СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.
Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование атома азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образуется при соединении в длинную цепочку бусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам, присоединённым к а-атому углерода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пептидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, можно получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное строение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.

На концах аминокислотной цепочки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипептидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных остатков в белковой молекуле изменяется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизоцим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами¬нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокислотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 аминокислотных остатков, до 1 млн и более для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё огромное многообразие белков с различными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 молекул? А разгадка этого секрета природы проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислотный состав и уникальный порядок соединения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что некоторые участки аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экспериментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень пространственной организации белковых цепочек Здесь-то и начинают играть роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между собой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована между группой С=0 каждой г-й аминокислоты и группой N—H (i + 4)-й аминокислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизируют такую спираль в целом. Она получила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ укладки аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водородным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В результате получается целый слой — его назвали ^-слоем.
В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространственной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структуре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третичной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокислот — восемь — содержат неполярные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это возникновением гидрофобных взаимодействий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.

В молекуле белка действуют и другие силы. Часть боковых цепей основных аминокислот заряжена отрицательно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие «бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мостики, — ещё одна важная сила, ста¬билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образуются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисульфидными мостиками. Это самые немногочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато по прочности они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субьединицу. Например, белок гемоглобин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.

Нет нужной работы в каталоге?
Сделайте индивидуальный заказ на нашем сервисе. Там эксперты помогают с учебой без посредников. Разместите задание – сайт бесплатно отправит его исполнителям, и они предложат цены.
Гарантия возврата денег
Вернем 100% стоимости, если
что-то пойдет не так
Доработки и консультации бесплатны
Выполняются в максимально короткие сроки
Гарантия на работу
В течение 30 дней вы можете обратиться за бесплатными доработками по заказу
Гарантия результата
сопровождаем ваш заказ от начала
и до сдачи работы
Отзывы студентов о нас 👍
231 209 оценок
среднее 4.8 из 5
Дмитрий
РГУ
Обратился в сервис StudFAQ впервые. Заказал диплом. Понравилось, что автор всегда оставался на связи. Это помогло, так как по ходу написания требовалось внести довольно много изменений. Дипломный проект был готов раньше оговоренного срока, был оформлен по методичке (предварительно она была отослана автору), стоимость диплома вышла намного дешевле, чем я предполагал. Кроме этого, сделал заказ презентации по дипломному проекту. Ее сделали точно по моему диплому, смотрелась она отлично. На защите комиссия особое внимание как раз презентации и уделила.
Олеся
Южный институт менеджмента
Мне очень понравилось сотрудничать с сайтом StudFAQ. Решила обратиться за написанием курсовой по экономике по совету подруги, которая уже несколько лет заказывает здесь университетские работы. Курсовая у меня хоть и не была самой сложной, но требовала много времени. Приятно удивила цена, так как сделать это же на нашей кафедре стоит на порядок дороже. К тому же мой заказ выполнили очень быстро. Как и было оговорено, курсовая была выполнена по методическим рекомендациям, аккуратно, и на твердую четверку. В целом своим заказом я очень довольна и смогла очень просто защитить ее. Ведь пока писалась работа, у меня была возможность повторить уйму теории, которую обычно дополнительно спрашивают на защите.
Ярослав
УФУ
Уже не первый раз обращаюсь за помощью к StudFAQ. Мне приходится работать. Но и бросать учебу не хочется, так как в сейчас большое значение играет наличие диплома о высшем образовании. Но тратить много времени на учебу просто нет возможности, поэтому уже полтора года я заказываю контрольные, презентации, курсовые и многое другое на этом сайте. Ни разу меня не подвели, даже если мой заказ требовалось выполнить срочно. Я всегда доволен результатами и не раз рекомендовал сервис своим знакомым, которые учатся на заочном. Все остались довольны.
Кристофер
ВШЭ
Сервис StudFAQ мне порекомендовали однокурсники. После того, как на учебе случился полный завал, решилась заказать контрольную. Не была сперва уверена, что все действительно пройдет так хорошо, как говорят остальные. Но ошиблась, мою контрольную по иностранному языку выполнили без единой ошибки и довольно быстро, не смотря на высокую сложность. А стоимость вышла мне намного меньше, чем я предполагала. Выражаю благодарность сервису. Обязательно буду обращаться сюда еще.
Максим
СПбПУ
Уже год, как обращаюсь за помощью к сервису StudFAQ, но отзыв решила оставить только сейчас. Заказывать пришлось много всего: контрольные, презентации, рефераты, задачи. Все работы были сделаны идеально, лично я дополнительно проверила их на плагиат. Но все имело высокий процент уникальности. Авторы, которые занимались выполнением заказов, всегда вносили необходимые корректировки, по необходимости. Многие заказы были выполнены на несколько дней раньше. А вот по оплате, то здесь вопросов нет никаких. На сайте StudFAQ цены намного ниже, чем предлагают на остальных сервисах. Поэтому смело заказывайте здесь работы для студентов.
Закажи индивидуальную работу за 1 минуту! 🙂
Качественно, в обозначенный срок и с гарантией 30 дней на доработки.
Узнать стоимость